IgG

Імуноглобуліни класу G — клас (імуноглобулінів), що мають мономерну структуру.

Будова імуноглобулінів класу G

Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.

L-ланцюги

Кожний з L-ланцюгів (від англ. light) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (V_L), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (С_L), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.

H-ланцюги

Кожний H-ланцюг (від англ. heavy) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (V_H), що знаходиться N—кінці та 3 константних (С_Н1,С_Н2,С_Н3). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між С_Н1 та С_Н2 містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.

Шарнірна область

Біологічна роль імуноглобулінів класу G

Посилання