Імуноглобуліни класу G — клас (імуноглобулінів), що мають мономерну структуру.
Будова імуноглобулінів класу G
Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.
L-ланцюги
Кожний з L-ланцюгів (від англ. light) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (VL), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (СL), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.
H-ланцюги
Кожний H-ланцюг (від англ. heavy) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (VH), що знаходиться N—кінці та 3 константних (СН1,СН2,СН3). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між СН1 та СН2 містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.
Шарнірна область
Біологічна роль імуноглобулінів класу G
Посилання
![]() | Це незавершена стаття з імунології. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет