Флавінаденіндинуклеотид, ФАД — кофермент, що бере участь в окисно-відновних метаболічних процесах. Як простетична група входить до складу багатьох ферментів (флавопротеїни можуть містити інший флавіновий кофермент — ФМН).
Флавінаденіндинуклеотид | |
---|---|
Кульково-стрижнева модель ФАД | |
Ідентифікатори | |
Номер CAS | 146-14-5 |
PubChem | 703 |
Номер EINECS | 205-663-1 |
DrugBank | DB03147 |
KEGG | D00005 |
Назва MeSH | Flavin-Adenine+Dinucleotide |
ChEBI | 16238 |
SMILES | Cc1cc2nc3c(nc(O)nc3=O)n(CC(O)C(O)C(O)COP(O)(=O)OP(O)(=O)OCC3OC(C(O)C3O)n3cnc4c(N)ncnc34)c2cc1C |
InChI | 1/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43) |
Номер Бельштейна | 1208946 |
Номер Гмеліна | 108834 |
B04619 | |
Властивості | |
Молекулярна формула | C27H33P2N9O15 |
Молярна маса | 785,5497 г/моль |
Кислотність (pKa) | 1,128 |
Основність (pKb) | 12,8689 |
Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа) | |
Примітки картки |
ФАД утворюється із вітаміну B2 (рибофлавіну) шляхом конденсації із аденозиндифосфатом (АДФ).
Ізоалоксазинове кільце ФАД може приєднувати електрони та протони, завдяки чому коферемент виконує функцію переносника. На відміну від іншого переносника електронів — НАД — ФАД може відновлюватись повністю (ФАДН2), приєднуючи два електрони та два протони або частково (семіхінон ФАД•), приєднуючи тільки один електрон і протон:
Це дозволяє ФАД виконувати ширший спектр функцій, ніж НАД.
Окиснення та відновлення ФАД можна відстежити за зміною спектру полглинання:
- повністю відновлена форма ФАДН2 має максимум поглинання при 360 нм;
- семіхінон ФАД• — при 370 нм;
- окиснена форма ФАД — два піки при 370 та 440 нм.
Ще однією особливістю ФАД у порівнянні з НАД, є те, що він не переносить електронів дифундуючи від одного ферменту до іншого. Флавінаденіндинуклеотид переважно міцно, інколи навіть ковалентно (як у випадку ), приєднаний до білка і надає йому можливість утримувати електрони під час їх перенесення від донора до акцептора.
В залежності від того, з яким білком зв'язаний ФАД його окисно-відновний потенціал може змінюватись. Для вільного коферменту він становить −0,219 В, у складі сукцинатдегідрогенази — близький до 0,0 В, для інших флавопротеїнів змінюється у діапазоні від +0,06 до −0,4 В.
Деякі із ферментів, що містять у своєму складі ФАД:
- , яка бере участь у жирних кислот;
- Дигідроліпоїлдегідрогеназа — складова комплексу;
- — один із ферментів циклу Кребса, окиснення ФАДН2, утвореного в реакції каталізованій сукцинатдегідрогеназою, спряжене із синтезом 1,5 молекул АТФ;
- , що бере участь у транспорті відновних еквівалентів із цитозолю в мітохондрії у скелетних м'язах та мозку;
- , потрібна для відновлення багатьох сполук в організмі, зокрема синтезу дезоксирибонуклеотидів із рибонуклеотидів.
Джерела
- Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN .
- Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN .
- Губський Ю.І. (2007). Біологічна хімія. Київ-Вінниця: Нова книга. с. 656. ISBN .
{{}}
: Cite має пустий невідомий параметр:|переклад=
()
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Flavinadenindinukleotid FAD koferment sho bere uchast v okisno vidnovnih metabolichnih procesah Yak prostetichna grupa vhodit do skladu bagatoh fermentiv flavinoproteyiniv flavoproteyini mozhut mistiti inshij flavinovij koferment FMN Flavinadenindinukleotid Kulkovo strizhneva model FAD Identifikatori Nomer CAS 146 14 5PubChem 703Nomer EINECS 205 663 1DrugBank DB03147KEGG D00005Nazva MeSH Flavin Adenine DinucleotideChEBI 16238SMILES Cc1cc2nc3c nc O nc3 O n CC O C O C O COP O O OP O O OCC3OC C O C3O n3cnc4c N ncnc34 c2cc1CInChI 1 C27H33N9O15P2 c1 10 3 12 13 4 11 10 2 35 24 18 32 12 25 42 34 27 43 33 24 5 14 37 19 39 15 38 6 48 52 44 45 51 53 46 47 49 7 16 20 40 21 41 26 50 16 36 9 31 17 22 28 29 8 30 23 17 36 h3 4 8 9 14 16 19 21 26 37 41H 5 7H2 1 2H3 H 44 45 H 46 47 H2 28 29 30 H 34 42 43 Nomer Belshtejna 1208946Nomer Gmelina 1088343DMet B04619 Vlastivosti Molekulyarna formula C27H33P2N9O15 Molyarna masa 785 5497 g mol Kislotnist pKa 1 128 Osnovnist pKb 12 8689 Yaksho ne zaznacheno inshe dani navedeno dlya rechovin u standartnomu stani za 25 C 100 kPa Instrukciya z vikoristannya shablonu Primitki kartki FAD utvoryuyetsya iz vitaminu B2 riboflavinu shlyahom kondensaciyi iz adenozindifosfatom ADF Izoaloksazinove kilce FAD mozhe priyednuvati elektroni ta protoni zavdyaki chomu koferement vikonuye funkciyu perenosnika Na vidminu vid inshogo perenosnika elektroniv NAD FAD mozhe vidnovlyuvatis povnistyu FADN2 priyednuyuchi dva elektroni ta dva protoni abo chastkovo semihinon FAD priyednuyuchi tilki odin elektron i proton Ce dozvolyaye FAD vikonuvati shirshij spektr funkcij nizh NAD Okisnennya ta vidnovlennya FAD mozhna vidstezhiti za zminoyu spektru polglinannya povnistyu vidnovlena forma FADN2 maye maksimum poglinannya pri 360 nm semihinon FAD pri 370 nm okisnena forma FAD dva piki pri 370 ta 440 nm She odniyeyu osoblivistyu FAD u porivnyanni z NAD ye te sho vin ne perenosit elektroniv difunduyuchi vid odnogo fermentu do inshogo Flavinadenindinukleotid perevazhno micno inkoli navit kovalentno yak u vipadku sukcinatdegidrogenazi priyednanij do bilka i nadaye jomu mozhlivist utrimuvati elektroni pid chas yih perenesennya vid donora do akceptora V zalezhnosti vid togo z yakim bilkom zv yazanij FAD jogo okisno vidnovnij potencial mozhe zminyuvatis Dlya vilnogo kofermentu vin stanovit 0 219 V u skladi sukcinatdegidrogenazi blizkij do 0 0 V dlya inshih flavoproteyiniv zminyuyetsya u diapazoni vid 0 06 do 0 4 V Deyaki iz fermentiv sho mistyat u svoyemu skladi FAD Acil KoA degidrogenaza yaka bere uchast u b okisnenni zhirnih kislot Digidrolipoyildegidrogenaza skladova piruvatdegidrogenaznogo kompleksu Sukcinatdegidrogenaza odin iz fermentiv ciklu Krebsa okisnennya FADN2 utvorenogo v reakciyi katalizovanij sukcinatdegidrogenazoyu spryazhene iz sintezom 1 5 molekul ATF Glicerol 3 fosfat degidrogenaza sho bere uchast u transporti vidnovnih ekvivalentiv iz citozolyu v mitohondriyi u skeletnih m yazah ta mozku Tioredoksin reduktaza potribna dlya vidnovlennya bagatoh spoluk v organizmi zokrema sintezu dezoksiribonukleotidiv iz ribonukleotidiv Dzherelared Nelson D L Cox M M 2008 Lehninger Principles of Biochemistry vid 5th W H Freeman ISBN 978 0 7167 7108 1 Berg JM Tymoczko JL Stryer L 2007 Biochemistry vid 6th W H Freeman and Company ISBN 0 7167 8724 5 Gubskij Yu I 2007 Biologichna himiya Kiyiv Vinnicya Nova kniga s 656 ISBN 978 966 382 017 0 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite book title Shablon Cite book cite book a Cite maye pustij nevidomij parametr pereklad dovidka nbsp Ce nezavershena stattya z biohimiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Otrimano z https uk wikipedia org w index php title Flavinadenindinukleotid amp oldid 38220082