Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Петля омега це нерегулярний структурний мотив білка що складається з петлі з шести і більше амінокислотних залишків і бу

Омега-петля

Омега-петля

Петля омега — це нерегулярний структурний мотив білка, що складається з петлі з шести і більше амінокислотних залишків і будь-якої послідовності амінокислот. Визначальною характеристикою є те, що залишки, що складають початок і кінець петлі, близькі між собою в просторі, не мають втручаються довжин звичайних вторинних структурних мотивів. Він названий за своєю формою, що нагадує велику грецьку букву Омега (Ω).

image
Cytochrome C

Структура

Петлі Омеги, будучи нерегулярними, неповторюваними вторинними структурними одиницями, мають різноманітні тривимірні форми. Форми петлі Омеги аналізуються для виявлення повторюваних візерунків у двогранних кутах та загальної форми петлі, щоб допомогти визначити потенційну роль у складі та функціонуванні білка.

image
HIV-1 reverse transcriptase

Оскільки петлі майже завжди знаходяться на поверхні білка, часто передбачається, що ці структури є гнучкими; однак, різні омега-петлі виявляють діапазон гнучкості в різні часові шкали руху білка і були визначені як ті, що відіграють роль у згортань деяких білків, включаючи зворотну транскриптазу ВІЛ-1; цитохром c; і нуклеїди.

Примітки

  1. Leszczynski, J. F.; Rose, G. D. (14 листопада 1986). . Science (англ.). Т. 234, № 4778. с. 849—855. doi:10.1126/science.3775366. ISSN 0036-8075. PMID 3775366. Архів оригіналу за 22 грудня 2019. Процитовано 22 грудня 2019.
  2. Fetrow, J S (1 червня 1995). Omega loops: nonregular secondary structures significant in protein function and stability. The FASEB Journal. Т. 9, № 9. с. 708—717. doi:10.1096/fasebj.9.9.7601335. ISSN 0892-6638. Процитовано 22 грудня 2019.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  3. Pal, Manoj; Dasgupta, Swagata (2003). . Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics (англ.). Т. 51, № 4. с. 591—606. doi:10.1002/prot.10376. ISSN 1097-0134. Архів оригіналу за 22 грудня 2019. Процитовано 22 грудня 2019.
  4. Dhar, Jesmita; Chakrabarti, Pinak (1 червня 2015). . Protein Engineering, Design and Selection (англ.). Т. 28, № 6. с. 153—161. doi:10.1093/protein/gzv017. ISSN 1741-0126. Архів оригіналу за 4 червня 2018. Процитовано 22 грудня 2019.
  5. Mager, P. P. (1996-12). . Drug Design and Discovery. Т. 14, № 3. с. 213—223. ISSN 1055-9612. PMID 9017364. Архів оригіналу за 7 жовтня 2016. Процитовано 22 грудня 2019.
  6. Maity, Haripada; Rumbley, Jon N.; Engl, S. Walter. Functional Role of a Protein Foldon—An-Loop Foldon Controls the Alkaline Transition in Ferricytochrome c.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Petlya omega ce neregulyarnij strukturnij motiv bilka sho skladayetsya z petli z shesti i bilshe aminokislotnih zalishkiv i bud yakoyi poslidovnosti aminokislot Viznachalnoyu harakteristikoyu ye te sho zalishki sho skladayut pochatok i kinec petli blizki mizh soboyu v prostori ne mayut vtruchayutsya dovzhin zvichajnih vtorinnih strukturnih motiviv Vin nazvanij za svoyeyu formoyu sho nagaduye veliku grecku bukvu Omega W Cytochrome CStrukturaPetli Omegi buduchi neregulyarnimi nepovtoryuvanimi vtorinnimi strukturnimi odinicyami mayut riznomanitni trivimirni formi Formi petli Omegi analizuyutsya dlya viyavlennya povtoryuvanih vizerunkiv u dvogrannih kutah ta zagalnoyi formi petli shob dopomogti viznachiti potencijnu rol u skladi ta funkcionuvanni bilka HIV 1 reverse transcriptase Oskilki petli majzhe zavzhdi znahodyatsya na poverhni bilka chasto peredbachayetsya sho ci strukturi ye gnuchkimi odnak rizni omega petli viyavlyayut diapazon gnuchkosti v rizni chasovi shkali ruhu bilka i buli viznacheni yak ti sho vidigrayut rol u zgortan deyakih bilkiv vklyuchayuchi zvorotnu transkriptazu VIL 1 citohrom c i nukleyidi PrimitkiLeszczynski J F Rose G D 14 listopada 1986 Science angl T 234 4778 s 849 855 doi 10 1126 science 3775366 ISSN 0036 8075 PMID 3775366 Arhiv originalu za 22 grudnya 2019 Procitovano 22 grudnya 2019 Fetrow J S 1 chervnya 1995 Omega loops nonregular secondary structures significant in protein function and stability The FASEB Journal T 9 9 s 708 717 doi 10 1096 fasebj 9 9 7601335 ISSN 0892 6638 Procitovano 22 grudnya 2019 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Pal Manoj Dasgupta Swagata 2003 Proteins Structure Function and Bioinformatics angl T 51 4 s 591 606 doi 10 1002 prot 10376 ISSN 1097 0134 Arhiv originalu za 22 grudnya 2019 Procitovano 22 grudnya 2019 Dhar Jesmita Chakrabarti Pinak 1 chervnya 2015 Protein Engineering Design and Selection angl T 28 6 s 153 161 doi 10 1093 protein gzv017 ISSN 1741 0126 Arhiv originalu za 4 chervnya 2018 Procitovano 22 grudnya 2019 Mager P P 1996 12 Drug Design and Discovery T 14 3 s 213 223 ISSN 1055 9612 PMID 9017364 Arhiv originalu za 7 zhovtnya 2016 Procitovano 22 grudnya 2019 Maity Haripada Rumbley Jon N Engl S Walter Functional Role of a Protein Foldon An Loop Foldon Controls the Alkaline Transition in Ferricytochrome c

Дата публікації:
Топ